Fissaidee 1

Struttura e meccanismo di azione dell’ATP-sintasi

Il gradiente protonico può essere convertito in ATP dall’ATP-sintasi con un meccanismo chemiosmotico. Il passaggio spontaneo dei protoni dallo spazio intermembrana alla matrice, passando tra la base dello statore e la base del rotore, induce una rotazione dell’intero rotore rispetto alla statore. Per ogni protone che passa, il movimento sarà di uno scatto, corrispondente ad una subunità c. Le subunità c costituiscono la corona alla base del rotore. Nella porzione esterna alla membrana, lo stelo del rotore è alloggiato all’interno della testa catalitica costituita da 3 subunità alfa e 3 subunità beta alternate, che fanno parte dello statore. Le subunità beta legano ADP e Pi in modo tale da favorire la formazione dell’ATP che, una volta formato, resta saldamente attaccato al sito delle subunità beta. Per staccarlo c’è bisogno che la conformazione di queste subunità cambi e per questo ci vuole energia. Lo stelo del rotore ha una forma asimmetrica tale per cui la sua rotazione all’interno della testa catalitica induce dei cambiamenti conformazionali nelle subunità beta che determinano prima il rilascio delle molecole di ATP e poi il recupero della conformazione originale, disponibile al legame di nuovo ADP e Pi. In questo modo il movimento spontaneo dei protoni è accoppiato alla sintesi di ATP. In tutti i tipi di ATP-sintasi le subunità beta sono 3, mentre le subunità c possono variare di numero nei diversi organismi. Vale però per tutti i tipi di ATP-sintasi la regola che per fare 3 molecole di ATP è necessario che la corona del rotore compia una rotazione di 360°, il che avviene con il passaggio di un numero di protoni uguale al numero di subunità c. Quindi, se per esempio l’ATP-sintasi ha 9 subunità c, allora saranno necessari 9 protoni per fare 3 ATP (cioè 1ATP ogni 3 H⁺). Le subunità c delle diverse ATP-sintasi possono variare da 8 a 16, e conseguentemente la stechiometria ATP/(numero di protoni).